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Découverte de l'EPFL contre les maladies nosocomiales

Des chercheurs de l'EPFL ont décrypté la stratégie d'attaque de certaines bactéries, dont le staphylocoque doré.

Reuters

Les bactéries déploient de minuscules dards qui tuent les cellules en transperçant leur membrane. Cette découverte ouvre de nouvelles perspectives dans la lutte contre les bactéries résistantes.

Le processus décrit par les chercheurs de l'Ecole polytechnique fédérale de Lausanne (EPFL) n'implique aucune réaction chimique. Il s'agit d'un phénomène mécanique, mais à l'échelle moléculaire, explique Matteo Dal Peraro, un des coauteurs de l'article publié dimanche dans Nature Chemical Biology.

Pour attaquer une cellule, la bactérie doit d'abord s'y fixer. A la surface de l'agresseur se trouve un mécanisme composé de sept protéines, repliées et assemblées en anneau. Les chercheurs sont parvenus à montrer comment ces longues molécules se plient de manière à former une sorte d'aiguillon.

Déclencheur identifié

Le déclencheur est un peptide, c'est-à-dire une petite molécule organique. Exposé aux enzymes de l'organisme hôte, le peptide se détache de l'anneau des protéines, modifiant l'équilibre de l'assemblage. Les protéines se déploient alors dans un mouvement circulaire, formant un aiguillon qui va percer la membrane de la cellule.

Les chercheurs de l'EPFL ont travaillé sur des souches d'Aeromonas hydrophila, une bactérie qui provoque des troubles intestinaux. Dans une boîte à pétri, ils ont provoqué la formation des dards en exposant les micro-organismes à des enzymes digestifs. Ils ont ainsi pu modéliser très précisément comment les protéines se plient et se réarrangent pour former l'aiguillon une fois le peptide absent.

Nouvelles pistes thérapeutiques

Cette découverte ouvre de nouvelles perspectives thérapeutiques aux chercheurs, en particulier dans le cas de bactéries résistantes aux antibiotiques. Le mécanisme d'agression pourrait par exemple être entravé par des peptides de substitution. Les protéines ne seraient alors plus en mesure de former un aiguillon.

«Ce mode d'action aurait l'avantage de ne pas provoquer de mutations, donc de résistance, chez les bactéries pathogènes», souligne Gisou Van der Goot, coauteure de la recherche.

(ats)

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